黄色视频不卡_午夜福利免费观看在线_亚洲国产精品999在线_欧美绝顶高潮抽搐喷水_久久精品成人免费网站_晚上一个人看的免费电影_国产又色又爽无遮挡免费看_成人国产av品久久久

亞利桑那菌瓊脂（SA）

食品衛(wèi)生檢驗培養(yǎng)基

100

用于亞利桑那沙門氏菌的選擇性分離（SN標準）

亞利桑那菌瓊脂（SA）更多相關產品：

PY0137氯化鎂孔雀綠肉湯（MM，RV Medium）250g食品衛(wèi)生檢驗培養(yǎng)基
PY0138HE瓊脂（HE）250g食品衛(wèi)生檢驗培養(yǎng)基
PY0139賴氨酸脫羧酶培養(yǎng)基5g食品衛(wèi)生檢驗培養(yǎng)基
PY0140尿素酶瓊脂基礎250g食品衛(wèi)生檢驗培養(yǎng)基

相關知識>>>>>

蛋白質與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質。
蛋白質：生物體中廣泛存在的一類生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經翻譯后加工而生成的具有特定立體結構的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質的區(qū)別：
　　蛋白質的結構層次可簡寫為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質。多肽與蛋白質是不同的兩個層次，區(qū)別如下：
　?、俣嚯暮偷鞍踪|的結構有差異。多肽僅僅是蛋白質的初級結構形式，而蛋白質具有一定的空間結構。蛋白質是由多肽和其他物質結合而成的，一個蛋白質分子可由一條肽鏈組成（如高等動物的細胞色素c是由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過一定的化學鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　?、诙嚯呐c蛋白質的功能有差異。多肽往往是無生物活性，而蛋白質是具有生物活性的。多肽一般無活性（如蛋白質在胃、小腸中經消化產生的多肽），少數有活性（如抗利尿激素就是多肽類激素），與蛋白質相比，多肽的分子量較小，沒有空間結構，一般無活性；蛋白質的分子量較大，有空間結構，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實際上不能稱為蛋白質。
多肽合成：
是一個重復添加氨基酸的過程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過去的多肽合成是在溶液中進行的稱為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來，經過不斷的改進和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質合成中的一個常用技術，表現(xiàn)出了經典液相合成法*的優(yōu)點，從而大大的減輕了每步產品提純的難度。多肽合成總的來說分成兩種：固相合成和液相多肽合成。
生物活性：
　　（1）特異性結合抗原：抗體本身不能直接溶解或殺傷帶有特異抗原的靶細胞，通常需要補體或吞噬細胞等共同發(fā)揮效應以清除病原微生物或導致病理損傷。然而，抗體可通過與病毒或毒素的特異性結合，直接發(fā)揮中和病毒的作用。 　
?。?）激活補體：IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑激活補體，凝聚的IgA、IgG4和IgE可通過替代途徑激活補體。
　　（3）結合細胞：不同類別的免疫球蛋白，可結合不同種的細胞，產生不同的疚，參與免疫應答。
　?。?）可通過胎盤及粘膜：免疫球蛋白G（IgG）能通過胎盤進入胎兒血流中，使胎兒形成自然被動免疫。免疫球蛋白A（IgA）可通過消化道及呼吸道粘膜，是粘膜局部抗感染免疫的主要因素。
　?。?）具有抗原性：抗體分子是一種蛋白質，也具有刺激機體產生免疫應答的性能。不同的免疫球蛋白分子，各具有不同的抗原性。
　?。?）抗體對理化因子的抵抗力與一般球蛋白相同：不耐熱，60～70℃即被破壞。各種酶及能使蛋白質凝固變性的物質，均能破壞抗體的作用。抗體可被中性鹽類沉淀。在生產上?？捎昧蛩徜@或硫酸鈉從免疫血清中沉淀出含有抗體的球蛋白，再經透析法將其純化。
　?。?）通過與細胞Fc受體結合發(fā)揮多種生物效應 　?、僬{理作用 　　IgG、IgM的Fc段與吞噬細胞表面的FcγR、FcμR結合，增強其吞噬能力，通常將抗體促進吞噬細胞吞噬功能的作用稱為抗體的調理作用 （opsonization）。 　?、诎l(fā)揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用。
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統(tǒng)稱為丙種（γ）球蛋白。后來發(fā)現(xiàn)，抗體并不都在γ區(qū)；并且位于γ區(qū)的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛(wèi)生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關的球蛋白統(tǒng)稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結構化學的概念，而抗體是生物學功能的概念?？梢哉f，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。
抗體的特異性鑒定 ：
抗體的特異性是指與相應抗原或近似抗原物質的識別能力?？贵w的特異性高，它的識別能力就強。衡量特異性通常以交叉反應率來表示。交叉反應率可用競爭抑制試驗測定。以不同濃度抗原和近似抗原分別做競爭抑制曲線，計算各自的結合率，求出各自在 IC50時的濃度，并按下列公式計算交叉反應率。 如果所用抗原濃度IC50濃度為pg/管，而一些近似抗原物質的IC50濃度幾乎是無窮大時，表示 這一抗血清與其他抗原物質的交叉反應率近似為 0，即該血清的特異性較好。
抗體的效價鑒定：
不管是用于診斷還是用于治療，制備抗體的目的都是要求較高效價。不同的抗原制備的抗體，要求的效價不一。鑒定效價的方法很多，包括有試管凝集反應、瓊脂擴散試驗、酶聯(lián)免疫吸附試驗等。常用的抗原所制備的抗體一般都有約成的鑒定效價的方法，以資比較。如制備抗抗體的效價，一般就采用瓊脂擴散試驗來鑒定。