Unravelling the mysteries of a molecular chaperone

揭示分子伴侶Hsp90的作用機制

[報告簡介]

    熱休克蛋白90 (Hsp90)是種由ATP驅(qū)動的分子伴侶，是參與細胞分裂和信號傳導(dǎo)的調(diào)節(jié)等復(fù)合物的重要組成部分，也是腫瘤早期檢測的新型標志物。Hsp90分子具有高度的靈活性，所以結(jié)構(gòu)表征無法*揭示諸如Hsp90構(gòu)象變化的確切方式，其與核苷酸的作用，不同的結(jié)構(gòu)域取向等機制。本次報告中，Kasia Tych教授將介紹通過單分子光鑷技術(shù)研究Hsp90的折疊機制，Hsp90的帶電柔性連接區(qū)域的作用機理，比較Hsp90的同源物并揭示核苷酸結(jié)合對Hsp90二聚體界面的穩(wěn)定性影響。通過C-trap熒光光鑷系統(tǒng)揭示理解共分子伴侶對Hsp90構(gòu)象周期和單分子力學(xué)性質(zhì)的影響機制的近期進展。

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[主講人介紹]

Kasia Tych教授    荷蘭格羅寧根大學(xué)

Kasia Tych教授，博士畢業(yè)于英國茲大學(xué)，博后期間后在Lorna Dougan和Matthias Rief教授課題組研究生物蛋白的單分子生物物理和通過光鑷研究熱休克蛋白體系動力學(xué)性質(zhì)。2020年Kasia Tych教授加入格羅寧根大學(xué)，結(jié)合熒光成像和光鑷技術(shù)對熱休克蛋白進行單分子層次表征，深入了解蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)—功能—動力學(xué)關(guān)系。

[報告時間]

開始  2020年06月18日  15:00

結(jié)束  2020年06月18日  16:00

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